Tip:
Highlight text to annotate it
X
Voorlichting over Amyloïdose: Een Inleidend Filmpje
Voorlichting over Amyloïdose:
Wat is Amyloïdose ?
Gedurende ons hele leven codeert ons DNA voor de vervaardiging
van kleine moleculen, eiwitten genaamd.
Deze eiwitten verschaffen de structuur en functie
voor bijna alle biologische processen van het leven.
Als de eiwitten eenmaal zijn aangemaakt in onze cellen,
vouwen zij zich op een natuurlijke wijze in een bepaalde vorm.
Deze vorm is wat zijn specifieke functie in het lichaam mogelijk maakt.
Wanneer eiwitten goed zijn gevouwen, werken ze zoals het hoort
en genieten we van een goede gezondheid.
Wanneer eiwitten verkeerd worden gevouwen, schaadt dit het vermogen van ons lichaam om te
functioneren en kunnen in de loop van de tijd problemen ontstaan.
Onze lichamen zijn meestal zeer goed in staat
om deze abnormale eiwitten te identificeren en verwijderen.
Maar in sommige gevallen produceren we
ofwel te veel van de abnormale eiwitten
voor onze lichamen om te verwerken,
of zijn we helemaal niet in staat de eiwitten af te breken en op te ruimen.
Amyloïdose is gewoon één klasse
in een groeiende lijst van eiwitvouwingsaandoeningen.
Hoewel er veel soorten amyloïdose zijn,
nemen in alle gevallen verkeerd gevouwen eiwitten genaamd amyloïde (dit betekent
'zetmeelachtige') een bepaalde vorm aan
die het moeilijk maakt om ze af te breken.
Vanwege dit verkeerd vouwen binden amyloïde-eiwitten samen en vormen
rigide, lineaire vezels (of fibrillen) die zich ophopen in onze
weefsels en organen.
Afhankelijk van waar de amyloïde opbouwt,
zoals in de nieren, hart en zenuwen of het spijsverteringskanaal,
worden verschillende symptomen duidelijk naarmate die organen zijn aangetast.
Indien onbehandeld, kan amyloïdose levensbedreigend zijn.
Daarom is een vroege en nauwkeurige diagnose de sleutel tot het bevorderen van positieve resultaten.
Momenteel zijn er meer dan 25 verschillende eiwitten die kunnen bijdragen tot
amyloïdose.
De verschillende types van amyloïdose kunnen worden geclassificeerd
volgens het precursoreiwit dat verkeerd gevouwen is.
Een eenvoudig systeem van naamgeving wordt gebruikt,
zodat de prefix 'A' verwijst naar amyloïde,
gevolgd door een afkorting voor het eiwit dat ten grondslag ligt aan de aandoening.
In AL, of primaire amyloïdose,
de meest gediagnosticeerde vorm van de ziekte,
is de amyloïdose afgeleid van verkeerd gevouwen lichte keten antilichamen.
Witte bloedcellen in het beenmerg, de zogenaamde plasmacellen,
produceren teveel defecte lichte keten antilichamen.
De nieren, het hart, de lever, het spijsverteringskanaal en de zenuwen zijn het vaakst
aangetast. In AA, of secundaire amyloïdose,
is de ziekte het gevolg van verhoogde niveaus
van het circulerende serum amyloïde A-eiwit.
Het lichaam produceert dit eiwit als een natuurlijke reactie
op een chronische infectie of ontsteking.
De nieren en lever zijn de voornaamste plaatsen van amyloïdafzetting.
In ATTR-amyloïdose komt de amyloïdose voort uit
het transthyretin eiwit, dat wordt geproduceerd in de lever.
In erfelijke of familiale vormen van de ziekte
werden reeds meer dan 100 genetische mutaties ontdekt
die bijdragen tot de vorming van amyloïdose
die hoofdzakelijk zenuwschade en hartproblemen veroorzaakt.
Een niet-erfelijke vorm van de ziekte, die bekend staat als seniele systemische
amyloïdose, is het gevolg van TTR-amyloïdose die zich opstapelt in het hart van ouderen.
Of zij nu veroorzaakt wordt door genetische factoren of hogere leeftijd,
er wordt gedacht dat TTR-gemedieerde amyloïdose meer voorkomt dan
AL-amyloïdose, hoewel dit vaak niet gediagnosticeerd wordt.
Amyloïdose wordt soms ook af afgezet in afgelegen gebieden,
zoals de blaas en de luchtwegen,
zonder bewijs van een systemische ziekte.
Deze gelokaliseerde, tumorachtige afzettingen bestaan uit lichte keten-eiwitten,
net als bij AL-amyloïdose.
In dit geval bevinden de plasmacellen die de amyloïdose produceren
zich in de aangetaste weefsels, niet in het beenmerg.
Vele artsen zouden niet verwachten om amyloïdose te zien in
hun praktijk. Nochtans, bijvoorbeeld,
omdat TTR-amyloïdose vaak niet gediagnosticeerd wordt
bij patiënten met hartfalen,
is het zeer waarschijnlijk dat de ziekte
veel vaker aanwezig is dan nu wordt toegegeven.
De symptomen van amyloïdose zijn doorgaans vaag en niet-specifiek,
zoals gewichtsverlies, vermoeidheid, kortademigheid, schuimende urine,
zwelling in de enkels en de benen,
en gevoelloosheid of tintelingen in de handen en voeten.
Aangezien deze symptomen de symptomen van andere veel voorkomende aandoeningen nabootsen,
die men vaak aanziet als hart-, long- of nierziekte,
is het niet ongewoon voor een patiënt om verschillende artsen te raadplegen
voordat een biopsie (weefselmonster) wordt genomen.
Maar als er een nier-, hart-, zenuw-, spijsverterings- of leverziekte aanwezig
is zonder een duidelijke reden,
moeten de artsen direct testen voor amyloïdose.
Als onderdeel van de differentiële diagnose,
zijn de meest voorkomende klinische situaties waarin
amyloïdose moet worden overwogen:
een-verlies van grote hoeveelheden eiwit in de urine;
twee-stijf of verdikt hart,
laagspanning gezien op de elektrocardiogram,
onregelmatige hartslag met normale of lage bloeddruk,
of onverklaard hartfalen;
drie- vergrote lever zonder alcoholgebruik
of een andere verklaring, vaak met abnormale leverbloedtesten;
en vier - gevoelloosheid of pijn in de vingers of tenen,
zoals carpaal tunnelsyndroom,
of afwisselende aanvallen van constipatie en diarree
en tegelijk een licht gevoel in het hoofd bij het opstaan.
De gouden standaard voor het detecteren van amyloïdeafzettingen
is congorode kleuring te gebruiken op een weefselmonster.
De gemakkelijkste manier om een weefselmonster te krijgen is echter vet te zuigen uit de buik,
zoals een mini-liposuctie.
Amyloïde heeft een roze kleur als deze gekleurd wordt met congorood,
en een karakteristiek appelgroen dubbelbrekingseffect
wanneer deze bekeken wordt met een polariserende microscoop.
Deze karakteristieke techniek kan amyloïdose diagnosticeren
in 70-80% van de gevallen.
Als de vetaspiratie negatief is voor amyloïdose,
maar het vermoeden van de ziekte is hoog,
dient een directe biopsie van het betrokken orgaan,
bijvoorbeeld het hart, de nier of lever, te gebeuren.
Als amyloïdose aanwezig is, zal het gebruik van congorode kleuring
een definitieve diagnose leveren in bijna 100% van de gevallen.
Het visualiseren van het weefsel met een elektronenmicroscoop zal de
klassieke structuur van amyloïdefibrillen tonen,
hetgeen de aanwezigheid ervan bevestigt.
Bewijzen dat amyloïde aanwezig is in een orgaan,
is slechts het begin van het proces.
Vervolgens moet worden vastgesteld wat voor soort amyloïde wordt veroorzaakt door de
ziekte om te plannen voor een passende, geïndividualiseerde behandeling.
Recente ontwikkelingen op het gebied van proteomica
beloven om een revolutie teweeg te brengen in de exacte diagnose van amyloïdose.
Lasermicrodissectie van congorode positieve stalen
gevolgd door massaspectrometrie
is de primaire techniek in het typeren van amyloïdose.
LMD/MS kan worden uitgevoerd op alle weefselmonsters,
waaronder een vetaspiraat als amyloïde aanwezig is.
Studies hebben aangetoond dat LMD/MS
de mogelijkheid heeft om alle bekende amyloïde-eiwitten te identificeren
met bijna 100% nauwkeurigheid, evenals het vermogen nieuwe eiwitten te karakteriseren.
Alles wel beschouwd, met de positieve uitzondering van een vergrote tong
of blauwe plekken rond de ogen,
die worden waargenomen bij een klein percentage van de gevallen,
zijn er geen significante klinische tekenen van amyloïdose.
Echter, ongeacht de symptomen van de patiënt,
gezien de unieke kleuring en spectroscopische eigenschappen
van amyloïde-eiwitten, is het testen voor de ziekte eenvoudig.
Vroege en nauwkeurige diagnose is essentieel,
zodat patiënten kunnen profiteren van nieuwe behandelingen die nu beschikbaar zijn.
Afhankelijk van het type amyloïdose,
kunnen behandelingen chemotherapie, cardiale zorg, orgaantransplantatie
of gerichte geneesmiddelentherapie inhouden.
In elk geval stelt men zich tot doel om de levering van het amyloïde-eiwit te verminderen of elimineren,
zodat de orgaanfunctie kan verbeteren.
Er zijn drie algemene benaderingen voor het verstoren van de vorming
en afzetting van amyloïde-eiwitten,
die variëren naargelang het type amyloïdose.
De meest voorkomende behandeling interfereert de productie van het
precusoreiwit dat tot de ziekte leidt.
De tweede methode maakt gebruik van geneesmiddelentherapie
om de normale structuur van het precursoreiwit te stabiliseren,
en daarom verhindert dat het verkeerd vouwt tot een amyloïd.
Een derde strategie is rechstreeks gericht op het amyloïd,
dat in de bloedsomloop aanwezig is en is afgezet als fibrillen in de weefsels.
Door het amyloïd te merken en destabiliseren,
kan iemands lichaam de abnormale eiwitten mogelijkerwijs efficiënter identificeren
en verwijderen.
Gezien de complexiteit van de ziekte en het gegeven dat elk geval anders is,
wordt aanbevolen dat de behandeling wordt uitgevoerd in een medisch centrum
dat ervaring heeft met amyloïdose.
Als alternatief kunnen patiënten een initiële beoordeling hebben in een
dergelijk centrum, met voortdurende communicatie tijdens de behandeling
in zijn of haar lokale gemeenschap.
Voor een gratis, geïllustreerd boekje
dat amyloïdose meer in detail uitlegt,
gelieve AmyloidAware.com te bezoeken
om uw exemplaar te downloaden en het te delen met anderen.
Mogelijk gemaakt door de steun van deze vooraanstaande bedrijven.